Aktivitas Enzim

Protein_ACE2_PDB_1r42

BAB I

PENDAHULUAN

  • Latar Belakang

Enzim terlibat dalam banyak reaksi kimia dalam system pangan. Mereka bertindak sebagai katalis (senyawa yang dapat meningkatkan laju reaksi kimia tetapi tidak mengubah reaksi kimia tersebut) yang mendegradasi atau menyusun senyawa biomolekul. Setiap enzim sangat spesifik untuk setiap reaksi kimia. Semua enzim adalah protein yang mempunyai daerah khusus (sisi aktif) yang dapat berikatan dengan senyawa lain yang cocok untuk melakukan perubahan kimia. Senyawa kimia yang cocok tersebut disebut substrat, dan bentuk mereka komplementer terhadap sisi aktif enzim.

Biasanya, enzim diberi nama sesuai reaksi yang dikatalisisnya. Sering pula nama pertama enzim sama dengan nama substratnya, ditambah dengan akhiran “ase” yang menandakan bahwa senyawa tersebut adalah enzim. Oleh karena itu, lipase akan mendegradasi lipid (lemak), protease mendegradasi protein, dan lactase menghidrolisis gula susu laktosa. Akan tetapi, beberapa enzim yang ditemukan sebelum nomenklatur (tata cara penamaan) ini dinamakan sesuai nama aslinya, seperti tripsin, pepsin, papain, dan bromelin.

 Tujuan

  1. Mendemonstrasikan adanya enzim dalam saliva dan buah-buahan
  2. Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi aktifitas enzim.

 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

  • Enzim

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)

Y + XC → XYC (2)

XYCCZ (3)

CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan ph (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau ph yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim (Wikipedia, 2011).

  • Etimologi dan Sejarah

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.

Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai “ferment“, dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa “fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.”

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah “enzyme“, yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti “dalam bahan pengembang” (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata “enzyme” kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai “zymase” (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia “atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya”. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom (Wikipedia, 2011).

  • Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu pula. Beberapa faktor  yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut:
1). Suhu

Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Contohnya, suhu optimum enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius, sedangkan pada katak adalah 25 Derajat Celcius.

Kenaikan suhu di atas suhu optimum dapat mengakibatkan peningkatan atau penurunan aktivitas enzim. Secara umum, tiap kenaikan suhu 10 derajat C, kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. Hal tersebut juga berlaku pada enzim. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Hasilnya adalah frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga meningkat.

Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar, terjadi perubahan struktur enzim (denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan  kemampuan katalisnya. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada  suhu 55-65 Derajat C. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Hal tersebut merupakan salah satu alasan  bahwa enzim lebih aman dimakan pada makanan yang sudah dimasak.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah.

Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC. Pada suhu kurang dari suhu optimum, aktivitas enzim mengalami penurunan. Enzim masih beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat C.

2). pH atau Keasaman

Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.  Misalnya, enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Sebaliknya, enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas  mempunyai pH Optimum 8,5. Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7,0 (netral).

Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.

3). Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah substrat berlebihan, laju reaksi adalah sebanding dengan enzim yang ada. Jika pH, suhu, dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, reaksi awal hingga batas tertentu sebanding dengan substrat yang ada. Jika sistem enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor, konsentrasi subsrat dapat menentukan laju keseluruhan sistem enzim.

4).Inhibitor Enzim

Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif. Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan  kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik (Wawan, J. 2009).

  • Komponen Penyusun Enzim

berdasarkan senyawa pembentuknya yaitu protein enzim dibedakan atas 2 bagaian yaitu:

  1. enzim sederhana

enzim dengan seluruh komponen penyusunnya adalah protein

  1. Enzim kompleks / Enzim konjugasi / Haloenzim

Enzim yang komponen penyusunnya tidak hanya terdiri atas protein. Apoenzim merupakan bagian dari enzin konjugasi yang berupa protein prostetik merupakan bagian dari protein konjugasi yang bukan senyawa protein gugus prostetik yang terbuat dari senyawa logam disebut kofaktor. Gugus prostetik yang terbuat dari bahan organik seperti vitamin disebut ko enzim.

  • Kerja Enzim

ada 2 teori yang mengungkapkan cara kerja enzim yaitu:

  1. Teori kunci dan anak kunci (Lock and key)

Teori ini dikemukakan oleh Emil Fisher yang menyatakan kerja enzim seperti kunci dan anak kunci, melalui hidrolisis senyawa gula dengan enzim invertase, sebagai berikut:

  1. Enzim memiliki sisi aktivasi, tempat melekat substrat
  2. Hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi
  3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah

Enzim + substrat –> Kompleks enzim substrat –> Hasil akhir + Enzimb. teori kecocokan induksi (induced fit theory). Bukti dari kristalografi sinar x, diketahui bahwa sisi aktif enzim bukan merupakan bentuk yang kaku, tapi bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi menyesuaikan bentuk substrat, sehingga terbentuk kompleks enzim substrat. ketika substrat terikat pada enzim, sisi aktif enzim mengalami beberapa perubahan sehingga ikatan yang terbentuk antara enzim dan substrat menjadi menjadi lebih kuat. Interaksi antara enzim dan substrat disebut Induced fit.

 Jenis-Jenis Enzim

         Enzim dalam metabolisme dibedakan menjadi 6 golongan yaitu:

  1. Oksido-reduktase yaitu enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi dan reduksi
  2. Transferase bekerja untuk memindahkan gugus kimia
  3. Hidrolase bekerja mengubah bentuk kimia tanpa menambah atau mengurangi unsure.
  4. Hidrolase bekerja pada reaksi yang menggunakan air
  5. ligase bekerja pada reaksi penggabungan dua senyawa atau lebih
  6. Liase bekerja pada reaksi pemutusan senyawa

 Sifat Enzim

  1. sebagai Biokatalisator

         Enzim adalah senyawa organik, yaitu senyawa protein yang dihasilkan oleh sitoplasma sel dan berperan sebagai katalisator, yang disebut biokatalisator. Katalisator adalah zat yang dapat mempercepat atau memperlambat reaksi kimia , tetapi zat itu sendiri tidak ikut dalam reaksi.

         Enzim mempengaruhi kecepatan reaksi, tetapi tidak terpengaruh atau dipengaruhi oleh reaksi tersebut. Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang berlangsung dalam sel, dan bertindak tidak harus selalu dalam sel.

  1. Enzim menurunkan energi aktivasi

         Enzim mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi, dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk memulai suatu reaksi).

 Enzim merupakan protein

         Enzim merupakan protein, sehingga sifat-sifat enzim sama dengan protein, yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH. Pada suhu rendah dan tinggi enzim akan mengalami kerusakan koagulasi (penggumpalan), yang akhirnya akan terdenaturasi enzim akan terdenaturasi.

  1. Enzim bekerja spesifik

         Enzim bekerja spesifik satu enzim hanya khusus untuk satu substrat. Contoh enzim maltase hanya dapat memecah maltosa menjadi glukosa (Tina C. 2009).

 

BAB III

BAHAN DAN METODE

3.1. Bahan dan Alat

Pada praktikum kali ini beberapa alat-alat yang digunakan adalah:Tabung reaksi, gelas ukur 10 mL, pisau, pipet Pasteur, gelas piala 250 mL, pengaduk, saringan teh, dan mortal. Sedangkan bahan-bahan yang digunakan adalah: Pepaya, mangga, jeruk, tomat, ditergent, garam (NaCl), aquadest, dan etanol absolute.

  • Cara Kerja
  1. Dikupas papaya dan dipotong kecil-kecil sejumlah 20 gram, dimasukkan dalam mortal, dan dihaluskan, bila sulit ditambahkan sedik air.
  2. Kedalamnya ditambahkan setengah sendok teh garam dapur (nacl) 10 ml ditergent dan ditambahkan aquadest secukupnya.
  3. Perlahan dihancurkan lagi hingga garam dan ditergent merata, dan dilanjutkan hingga papaya benar-benar hancur.
  4. Disaring dengan saringan teh (kertas saring), dan dimasukkan kedalam tabung reaksi hingga ¼ volume tabung reaksi tersebut. Inkubasi selama 10 menit dalam lemari pendingin (-20oc).
  5. Alirkan etanol dinggin melalui dinding tabung reaksi hingga ¾ volume tabung reaksi, amati endapan (gumpalan) putih yang terbentuk pada lapisan antara ekstrak sel dan etanol. Gumpalan putih tersebut adalah DNA.
  6. Bila perlu DNA dapat dililit menggunakan batang pengaduk gelas atau pipet Pasteur.

 BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1. Hasil Pengamatan

Dari praktikum yang telah dilakukan terdapat hasil pengamatan sebagai berikut:

Tabel 1. Pengamatan reparasi DNA pada ekstrak buah-buahan.

Bahan yang diuji Gumpalan yang terbentuk
Kelompok ganjil Kelompok genap
Pepaya Terbentuk gumpalan Terbentuk gumpalan
Mangga Terbentuk gumpalan Terbentuk gumpalan
Tomat Terbentuk gumpalan Terbentuk gumpalan
Jeruk Terbentuk gumpalan Terbentuk gumpalan

 

Tabel 2. Uji aktivitas enzim melalui pengujian kimia

Tabung reaksi Penambahan Pengamatan
1 Pati ubi kayu + saliva yang telah dipanaskan dalam air mendidih + air Mengalami sedikit perubahan warna. terdapat endapan dibawah tabung, bening dan sedikit warna biru karena salivanya sudah rusak sehingga bisa menditeksi pati
2 Pati ubi kayu + air Pati tidak rusak walaupun sudah dipaskan, tetapi warnanya menjadi biru setelah ditetesi larutan iodine.
3 Pati ubi kayu + saliva + air Setelah ditetesi larutan iodine warna tetap ( tdk berubah) karena enzyme dalam salivanya tidak dipaskan, sehingga pati menjadi gula dikarenakan enzim dalam saliva tidak rusak

 

Tabel 3. Uji aktivitas enzim yang terdapat dalam sari buah

Kelompok Gelatin + sari buah …….. Inkubasi pada kulkas Inkubasi pada suhu ruang
1 Nenas Tidak tenggelam Tenggelam
  Papaya Tidak tenggelam Tenggelam
  Nenas + cuka Tidak tenggelam  
  Papaya + cuka Tidak tenggelam  
2 Jambu biji Tenggelam Tenggelam
  Jahe Tidak tenggelam Tenggelam
  Jambu biji + cuka Tenggelam  
  Jahe + cuka Tidak tenggelam  
3 Nenas   Tidak tenggelam
  Papaya   Tenggelam
  Nenas + cuka Tidak tenggelam  
  Papaya + cuka Tidak tenggelam  
4 Jambu biji Tidak tenggelam Tenggelam sebagian
  Jahe Tidak tenggelam Tenggelam sebagian
  Jambu biji + cuka Tidak tenggelam  
  Jahe + cuka Tidak tenggelam  
5 Nenas Tidak tenggelam Tenggelam
  Papaya Tidak tenggelam Tenggelam
  Nenas + cuka   Tenggelam
  Papaya + cuka   Tenggelam
6 Jambu biji   Tenggelam
  Jahe   Tidak tenggelam
  Jambu biji + cuka   Tenggelam sebagian
  Jahe + cuka   Tidak tenggelam
7 Nenas Tidak tenggelam Tenggelam
  Papaya Tidak tenggelam Tenggelam
  Nenas + cuka   Tenggelam
  Papaya + cuka   Tenggelam
8 Jambu biji Tidak tenggelam Tidak tenggelam
  Jahe Tidak tenggelam Tidak tenggelam
  Jambu biji + cuka   Tenggelam
  Jahe + cuka   Tenggelam

 

4.2. Pembahasan

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Pada praktikum kali ini aktivitas enzim yang akan diuji aktivitasnya adalah enzim amylase dan enzim protease. Didalam mulut khususnya dalam saliva mengadung enzim amylase yang fungsinya yaitu mengubah amilum atau pati menjadi gula yang sederhana. Pada praktikum ini untuk mengetahui adanya aktivitas enzim tersebut dilakukan proses pengunyahan roti tawar selama 10 menit. Pada saat awal ( sebelum dikunyah) roti masih beraroma khas roti, dengan rasa agak asin seperti roti tawar pada umumnya. Setalah dilakukan peruses pengunyahan mulailah terjadi aktivitas enzim amylase, hal ini dibuktikan melalui perubahan aroma yang semula masih terdapat aroma roti, kemuadian menghilang sampai akhir proses pengunyahan. Selain melalui aroma rasa roti yang dikunyahpun lama kelamaan akan terasa asam. Hal ini membuktikan bahwa enzim amylase akan mengubah pati yang berasa asin menjadi agak asam kemudian setelah itu akan berasa manis.

     Selanjutnya untuk mengetahui adanya aktivitas enzyme yang terdapat pada saliva, dilakukan pengujian dengan menggunakan iodine. Pati ubi kayu yang telah dilarutkan bersama saliva yang telah dipaskan sebelumnya dicampurkan lagi dengan air, dan dipaskan lagi selama 20 menit dan ditetesi denagn larutan iodine akan mengalami perubahan warna yang tampak agak kebiru-biruan. Hal ini membuktikan bahwa walaupun sudah dipaskan namun enzim yang terdapat dalam saliva masih tetap aktif dan mengubah pati menjadi gula. Sedangkan pada pati ubi kayu yang hanya dicampurkan dengan saliva namun tidak dipanaskan sebelumnya dan air, tidak mengalami perubahan warna, hal ini dikarenakan enzim yang terdapat dalam saliva tidak aktif, karena suhu yang kurang optimal untuk mealkukan aktivitasnya mengubah pati menjadi gula. Sedangkan pada pati ubi kayu yang hanya ditambahkan dengan air mengalami perubahan menjadi biru, hal ini dikarenakan mungkin terjadi keslahan dalam prosesnya seperti pemberian label sehingga tertukar dengan tabung reaksi lainnya.

     Pada uji aktivitas enzim yang terdapat pada buah-buahan yaitu buah nenas, papaya, jambu biji dan jahe. Pada buah-buahan terdapat berbagai enzim yang dapat mendegradasikan atau menghidrolisis protein. Substrat yang digunakan pada parktikum ini adalah parotein gelatin. Pada saat suhu inkubasi pada kulkas kebanyakan dari sampel tidak mengalami perubahan ( kelereng tidak tenggelam) hal ini dikarenakan suhu yang kurang optimal yang dibutuhkan oleh enzyme untuk melakukan aktivitasnya, walaupun ada yang tenggelam, namun hanya sebagian dari kelereng tersebut yang tenggelam. Namun pada inkubasi di suhu ruang kebenyakan dari kelereng tenggelam atau masuk kedalam gel gelatin. Hal ini disebabkan oleh karena aktivitas enzim yang terdapat pada sari buah, mendegradasikan protein yang terdapat pada gel gelatin sehingga gelatin mengalami pelunakan ( proteinnya terhidrolisis), sehingga kelereng dapat tenggealam. Walaupun telah ditetesi cuka aktivitas enzim tetap berlangsung. Hal ini dikarenakan pada umumnya sari buah memiliki ph yang asam.

BAB V

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1. Kesimpulan

Dari praktikum yang telah dilakukan dapat ditarik kesimpulan serbagai berikut:

  1. Enzim berfungsi sebagai katalis, artinya mampu mempercepat proses reaksi namun tidak ikut bereaksi.
  2. Didalam saliva terdapat enzim yang mampu mengubah pati (amilum) menjadi gula (maltose) yang dikenal dengan sebutan enzim amylase.
  3. Pada umumnya enzim amylase mampu beraktivitas pada suhu yang tinggi atau tidak rusak pada suhu yang tinggi.
  4. Pada buah-buahan terdapat enzim yang dapat mendegradasikan protein, enzim ini biasanya disebut dengan enzim protease.

5.2. Saran

Untuk hasil yang lebih baik lagi pada praktikum yang akan datang yang serupa dengan metode yang digunakan pada praktikum kali ini, ada beberapa hal yang perlu diperhatikan diantanya:

  1. Untuk hasil yang lebih baik usahakan bekerja dengan teliti agar tidak terjadi kesalahan seperti pemberian label dan lain sebagainya.
  2. Sebaiknya pada pengujian enzim melalui proses pengunyahan digunakan substrat yang rasanya benar-benar hambar beperti nasi, singkong dan lain-lain, agar perubahan-perubahan yang terjadi dapat diketahui secara pasti.

Leave a Reply

Fill in your details below or click an icon to log in:

WordPress.com Logo

You are commenting using your WordPress.com account. Log Out / Change )

Twitter picture

You are commenting using your Twitter account. Log Out / Change )

Facebook photo

You are commenting using your Facebook account. Log Out / Change )

Google+ photo

You are commenting using your Google+ account. Log Out / Change )

Connecting to %s